Митохондрии (рис. 2.19, б) — структуры округлой или палочковидной, иногда ветвящейся формы толщиной 0,5 мкм и длиной обычно 5-10 мкм. В животных клетках количество митохондрий варьирует от 150 до 1500, хотя в яйцеклетках амфибий их число достигает нескольких сотен тысяч. В сперматозоидах предположительно есть одна гигантская митохондрия, закрученная вокруг основания жгутика. Единичная ветвящаяся митохондрия обнаружена у одноклеточного кровяного паразита человека трипаносомы.
Оболочка митохондрии представлена двумя мембранами, различающимися по химическому составу и функциям. Внешняя мембрана легко проницаема для широкого круга веществ, тогда как внутренняя для большинства веществ практически непроницаема. Для тех же соединений, для которых она проходима, имеются чрезмембранные транспортные каналы. Внутренняя мембрана органеллы образует выпячивания или кристы, количество которых коррелируют с интенсивностью процесса энергообразования. Объясняется это тем, что во внутренней мембране размещается цепь переносчиков электронов от химических субстратов (веществ) на кислород. Высвобождаемая отдельными порциями в ходе такого ступенчатого окисления (в отличие от горения) энергия утилизируется с помощью встроенного в ту же внутреннюю мембрану механизма синтеза АТФ из АДФ и неорганического фосфата (фосфорилирование). Благодаря наличию двух отмеченных составляющих, описанный процесс в целом назван окислительным фосфори-лированием.
Пространство, ограниченное внутренней мембраной, составляет внутреннюю среду или матрикс. По данным электронной микроскопии, он имеет мелкозернистый вид с наличием более крупных зерен диаметром
20-40 нм. Последние содержат ионы кальция и магния, а также полисахариды, например гликоген.
Матрикс органеллы представляет собой концентрированный раствор ферментов, катализирующих все, кроме одной, реакции цикла лимонной кислоты. В нем размещен собственный аппарат биосинтеза белка митохондрии. Он представлен 2-6 копиями кольцевой молекулы ДНК (хромосома М), рибосомами, набором тРНК, ферментами репликации ДНК, транскрипции и трансляции генетической информации. По таким свойствам, как организация наследственного материала (отсутствие гистонов, ДНК в форме кольца, отсутствие интронов), размеры рибосом, использование формилметионин-тРНК на старте трансляции, этот аппарат близок к таковому прокариот и отличается от аппарата биосинтеза белка цитоплазмы эукариотической клетки. Все это рассматривают в качестве аргумента в пользу симбиотической гипотезы происхождения митохондрий (см. п. 1.10). В митохондриях находится около 10\% ДНК животных клеток.
Гены собственной ДНК кодируют нуклеотидные последовательности митохондриальных рибосомных и транспортных РНК, а также последовательность аминокислот в некоторых белках органеллы, главным образом, ее внутренней мембраны. Аминокислотные последовательности большинства белков митохондрии закодированы в ДНК ядерных хромосом, а сами белки образуются вне органеллы, в цитоплазме. Перемещение митохондриальных белков, образуемых под контролем ядерных генов, обеспечивается благодаря участию белков шаперонов (англ., chaperon — пожилая дама, сопровождающая на балах молодую девушку; см. также п. 2.4.1). Белки митохондрий, о которых идет речь, синтезируются на свободных (не прикрепляющихся к мембранам) полисомах. По завершении синтеза они отделяются от рибосом и комплексируются с шаперонами. В составе такого комплекса белки достигают органеллы и проникают в нее. Оказавшись в матриксе митохондрии, комплекс распадается. Здесь же в матриксе при участии других шаперонов белки приобретают третичную (трехмерную, объемную) структуру. Прохождению через мембраны помогает присутствие в митохондриальных белках ци-топлазматического происхождения лидерных аминокислотных последовательностей (сервисные участки). Такие последовательности имеют фрагмент, который обеспечивает присоединение белков к рецептору внешней мембраны органеллы с дальнейшим прохождением через пору во внешней и внутренней мембранах. Оказавшись в матриксе, белки теряют лидерную последовательность. В случае, когда митохон-
дриальный белок цитоплазматического происхождения предназначен для межмембранного пространства органеллы, он имеет две лидерные последовательности. Первая, аналогичная упомянутой выше, транспортирует его в матрикс, тогда как вторая способствует выходу белка через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство.
Дополнительной характеристики заслуживает семейство внутриклеточных белков-шаперонов, которые участвуют в обеспечении фолдинга (англ. fold — складывать, сгибать, загибать) полипептидов (первичная, линейная конфигурация) в трехмерные структуры (третичная, объемная конфигурация). При этом шапероны лишь организуют процесс фолдинга, тогда как функционально активная трехмерная форма белка определяется аминокислотной последовательностью полипептида.
Главная функция митохондрий состоит в извлечении из химических соединений энергии путем их окисления и фиксации энергии в биологически используемой форме путем синтеза АТФ. Еще одна функция митохондрий, редко выделяемая в качестве самостоятельной, состоит в том, что в них в процессах энергообразования утилизируется 95-99\% О2. Последнее служит снижению внутриклеточного парциального давления кислорода до значений, минимизирующих его разрушительное действие на биологические макромолекулы и структуры. Митохондрии — участницы процесса генетически контролируемой клеточной гибели апоптоза (см. п. 3.1.2 и рис. 3.3). Среди дополнительных функций митохондрий называют образование стероидных гормонов и некоторых аминокислот (глутаминовая). В клетках бурой жировой ткани новорожденных детей митохондрии решают задачу теплопродукции
(см. п. 2.4.6.1).