Антитело — особый растворимый белок с определённой биохимической структурой — иммуноглобулин, который присутствует в сыворотке крови и других биологических жидкостях и предназначен для связывания антигена. В энциклопедическом словаре медицинских терминов
указано следующее определение: антитела («анти» + «тела») — глобулины сыворотки крови человека и животных, образующиеся в ответ на попадание в организм различных антигенов (принадлежащих бактериям, вирусам, белковым токсинам и др.) и специфически взаимодействующие с этими антигенами.
• Антитела связывают антиген. Существенным и уникальным свойством антител, отличающим их даже от TCR, служит их способность связывать антиген непосредственно в том виде, в каком он проникает в организм (в нативной конформации). При этом времени на предварительную метаболическую обработку антигена не требуется, поэтому антитела — очень важный фактор безотлагательной защиты организма (например, от сильных ядов, при укусах змей, скорпионов, пчёл и др.).
• Антитела конкретной специфичности синтезируются исключительно B-лимфоцитами одного клона. При дифференцировке каждый B-лимфоцит и его дочерние клетки (клон B-лимфоцитов) приобретают способность синтезировать единственный вариант антител с уникальной структурой антигенсвязывающего центра молекулы, т.е. имеет место клональность биосинтеза иммуноглобулинов.
• Множество антител. В то же время вся совокупность B-лимфоцитов организма способна синтезировать огромное разнообразие антител — около 106-109. Однако точно установить, сколько разных антигенов потенциально способно связать одно антитело, принципиально невозможно.
• Иммуноглобулины. Антитела — белки, имеющие глобулярную вторичную структуру, поэтому молекулы этого типа и названы иммуноглобулинами. Антитела принадлежат к суперсемейству иммуноглобулинов (рис. 5-1), куда входят также белки MHC, некоторые молекулы адгезии [LFA-2 (CD2), ICAM-1 (CD54), VCAM-1 (CD106) и др. (см. табл. 4-1)], TCR, отдельные рецепторы цитокинов [для ИЛ-1 типов I и II, ИЛ-6, M-CSF, c-kit (CD117)], рецепторы для Fc-фрагментов иммуноглобулинов (FcaR, FcyRI, FcyRII), мембранные молекулы CD3, CD4, CD8, CD80 и др.
Рис. 5-1. Структура белков суперсемейства иммуноглобулинов: а — молекула MHC-I состоит из α-цепи, внемембранная её часть связана с короткой цепью β2-микроглобулина; б — молекула MHC-II состоит из двух субъединиц: более длинной α-цепи и β-цепи. Часть каждой цепи выступает над поверхностью клеточной мембраны, цепь содержит трансмембранный участок и небольшой фрагмент в цитоплазме; в — антигенсвязывающая область молекулы TCR состоит из двух цепей: α и β. Каждая цепь представлена двумя внеклеточными иммуноглобулинподобными доменами (вариабельным на NH-конце и константным), стабилизированными при помощи S-S-связей, и цитоплазматическим стабильным COOH-концом. SH-группа, присутствующая в цитоплазматическом фрагменте α-цепи, может взаимодействовать с мембранными или цитоплазматическими белками; г — мономер молекулы IgM, встроенный в плазматическую мембрану B-лимфоцитов, это рецептор для антигена. Разнообразие специфичностей TCR и иммуноглобулинов обеспечивается возможностью сайтспецифичной рекомбинации множества различных генных сегментов, кодирующих отдельные фрагменты молекулы